Les Polypeptides sont des macromolécules, et chaque séquence polypeptidique a sa propre * sexualité dans ses caractéristiques physiques et chimiques. Certains Polypeptides sont difficiles à synthétiser, d'autres sont relativement faciles à synthétiser, mais la purification est difficile, il est principalement insoluble dans l'eau, de sorte que dans la purification, ces Peptides hydrophobes doivent être solubles dans des solvants non aqueux ou dans des tampons spéciaux, mais ces solvants ou tampons peuvent ne pas être appropriés pour L'application dans les systèmes biologiques expérimentaux et les chercheurs ne peuvent pas utiliser ce polypeptide à des fins de recherche.
　　
Les synthétiseurs de la société booson, après des années de tâtonnement et d'accumulation, ont donné quelques conseils aux chercheurs sur la conception de Polypeptides:
　　
Devenir difficile
　　
Réduction de la longueur de la séquence l'augmentation de la longueur du peptide entraîne une diminution de la pureté du produit brut, moins de 15 résidus du peptide sont plus faciles à obtenir. Lorsque la chaîne peptidique est augmentée à plus de 20, la quantité de produit normal est prise en compte. Les résidus inférieurs à 20 dans la pratique spécifique ont tendance à donner de meilleurs résultats.
　　
Réduction des résidus hydrophobes les résidus hydrophobes dominent clairement les Peptides, en particulier dans la région de 7 à 12 résidus de l'extrémité C, causeront des difficultés de synthèse, généralement considérées comme résultant de la formation de feuilles bêta - pliées dans la synthèse, qui ne produisent pas * d'appariement. Bien sûr, il peut être utile de disposer de plusieurs substitutions de résidus polaires, ou d'ajouter une structure peptidique facile à ouvrir Gly ou pro.
　　
Réduction des résidus "difficiles" il existe plusieurs résidus Cys, met, ARG, try généralement difficiles à synthétiser. Ser est généralement disponible en remplacement non oxydant.
　　
Améliore la solubilité
　　
1. Modifier le Peptide acide N - terminal ou C - terminal (charge négative à pH 7) Nous proposons; L'acétylation n - terminale C - terminale reste un groupe carboxyle libre pour augmenter la charge négative. Le Peptide alcalin (chargé positivement à pH 7) C - terminal amine le Groupe Amino libre du segment n pour augmenter la charge positive.
　　
Séquences raccourcies ou allongées certaines séquences contiennent de grandes quantités d'acides aminés hydrophobes tels que TRP, Phe, Val, Ile, Leu, met,
　　
Tyr, Ala, etc. lorsque ces résidus hydrophobes sont supérieurs à 50%, ils sont généralement difficiles à dissoudre. Pour augmenter la polarité du peptide, une séquence allongée peut être utile. Une autre option consiste à réduire la longueur de la chaîne peptidique pour augmenter la polarité par une méthode de réduction des résidus hydrophobes. Plus la chaîne peptidique est polaire, plus il est probable qu'elle soit soluble dans l'eau.
　　
L'ajout de résidus solubles améliore la solubilité pour certains acides aminés polaires. Le Peptide acide peut être ajouté en N - terminal ou en C - terminal
　　
Les Peptides alcalins glu - glu. Peuvent être ajoutés en N - terminal ou en C - terminal lys - lys. S'ils ne peuvent pas être ajoutés au Groupe chargé. Il est possible d'ajouter ser - Gly - Zer à l'extrémité n ou C. Cependant, cette méthode ne fonctionne pas lorsque les deux extrémités de la chaîne peptidique ne peuvent pas être modifiées.
　　
La solubilité de la chaîne peptidique de séquence modifiée par le déplacement d'un ou plusieurs résidus peut être améliorée en modifiant la séquence de certains résidus, et le remplacement général d'un seul résidu peut modifier considérablement son hydrophobicité. Ce changement est plus conservateur, comme le remplacement de Ala par Gly.
　　
Si l'on peut préparer de nombreux Polypeptides en série ou superposés d'une certaine longueur à l'aide d'une séquence donnée, l'objectif de la modification de la séquence peut être atteint en modifiant le point de départ de chaque polypeptide. Le principe est le suivant: créer un nouvel et meilleur équilibre entre les résidus hydrophiles et hydrophobes d'un même polypeptide, ou placer les résidus "difficiles" d'un même polypeptide (comme mettre deux Cys) dans deux Polypeptides différents au lieu de les regrouper dans la même molécule.
　　
Beijing booson Biotechnology Co., Ltd. - salle de synthèse de Polypeptides