Progrès en biologie de l'environnement, 7(1) : 104-108, 2013
ISSN 1995-0756
Il s'agit d'une revue évaluée et tous les articles sont examinés et examinés de manière professionnelle ORIGINALARTICLE
Auteur correspondant
Ali Alkaladi, Département des sciences biologiques, Faculté des sciences, Université Roi Abdulaziz,
Campus Nord, boîte postale 11508, Djeddah, 21463, Arabie saoudite.
: alkaladi@kau.edu.sa ; Phone: +966 540424039; +966 26435219
Effet de la carence en zinc et de la supplémentation sur la signalisation de l'insuline chez les poulets
Ali Alkaladi
Département des sciences biologiques, Faculté des sciences, Université du roi Abdulaziz, Campus Nord, Boîte postale
11508, Djeddah, 21463, Arabie Saoudite.
Ali Alkaladi: Effet de la carence en zinc et de la supplémentation sur la signalisation de l'insuline chez les poulets
Résumé
L'objectif de cette étude est d'étudier l'effet de la carence en zinc (Zn) ou de la supplémentation sur l'insuline.
synthèse et signaux d'insuline musculaire chez les poulets. Un total de 90 mâles Hubbard d'un jour ont été divisés
en trois groupes ; groupe témoin (GI), groupe déficient en Zn (GII) et groupe complété en Zn (GIII). Après 21
jours, des échantillons de sang, de pancréas, de foie et de muscle de la cuisse ont été prélevés pour étudier le glucose sanguin, le glycogène du foie,
insuline sérique, Zn cytosolique pancréatique, récepteur d'insuline (IR), phosphorilation des récepteurs d'insuline (IRP), insuline
substrat récepteur-1 (IRS-1), sérine/théronine kinase (AKT), phosphoinositide-3-kinase (PI3K) et glucose
les concentrations de protéine transporteur 4 (GLUT4), les expressions des gènes IR et IRS-1. Les résultats ont montré que Zn
une carence conduit à une diminution du glycogène hépatique, de l'insuline sérique, du Zn cytosolique pancréatique, de l'IRP, de l'AKT, du PI3K et
Concentrations de GLUT4 et augmentation du glucose sanguin, tandis que la supplémentation de Zn vénére le résultat. Donc il peut être
a conclu que la carence en Zn affecte négativement la synthèse d'insuline et les signaux d'insuline musculaire, tandis que Zn
La supplémentation impose à la fois la synthèse d'insuline et les signaux d'insuline chez les poulets.
Wrods clés:
Introduction
Le zinc est un oligo-élément essentiel essentiel pour
fonction de plus de 300 enzymes et il est
important pour les processus cellulaires tels que la division cellulaire et
apoptose. Par conséquent, les perturbations du zinc
L’homéostasie est associée à plusieurs
maladies, y compris le diabète sucré, une maladie
caractérisé par des concentrations élevées de glucose dans le sang
suite à une diminution de la sécrétion ou de l'action de
insuline. Suplémentation en zinc chez les animaux et les humains
a été montré pour améliorer le contrôle glycémique dans
diabète de type 1 et 2, les deux principales formes de
diabète sucré, mais la molécule sous-jacente
Les mécanismes n'ont été élucidés que lentement. Zinc
semble exercer des effets semblables à l'insuline en soutenant le
transduction du signal d'insuline et en réduisant
production de cytokines, qui conduisent à des cellules bêta
mort pendant le processus inflammatoire dans le
pancréas au cours de la maladie. En outre,
Le zinc peut jouer un rôle dans le développement
diabète, puisque les polymorphismes génétiques dans le gène de
transporteur de zinc 8 et en métallothionéine (MT)
Les gènes codants peuvent être
associé au diabète sucré de type 2 [11].
La teneur totale en Zn2+ des mammifères
pancréas est élevé, et principalement localisé à l'îlot β-
cellule. Il joue un rôle important dans les deux insuline
synthèse et stockage. En effet, les concentrations
atteindre des niveaux millimolaires à l'intérieur du coeur dense
granule, où deux ions Zn2+ coordonnent six
des monomères d'insuline pour former la structure hexamère
quels sont les cristaux d'insuline à base [3].
Le zinc joue un rôle crucial dans de nombreuses fonctions cellulaires;
par conséquent, à la fois la carence en zinc et l'excès de zinc libre
Le zinc est toxique pour les cellules des mammifères. L'abondance de
le zinc par cellule dépend des tissus et la teneur en zinc
de cellules bêta pancréatiques est parmi les plus élevées dans le
corps. Dans les cellules bêta, le zinc a été proposé pour être nécessaire
pour plusieurs étapes dans la synthèse et la libération d'insuline, mais
Il manque de preuves concluantes. Après la synthèse dans le
ER, la pro-insuline est transportée dans le Golgi
appareil où immature, secrétaire pâle
Les « progranules » sont formés. Ces granules contiennent
hexamères pro-insuline-zinc qui sont en outre
transformé en insuline mature et en peptide C par le
convertases prohormonales PC1/3 et PC2. Après
maturation, les hexamères zinc-insuline forment insoluble dans l'eau
des cristaux. Il a été suggéré que le cristal
la formation augmente le degré de conversion de
soluble à l'insuline insoluble, mais presque
un traitement pro-insulinique normal se produit chez les patients
insuline histidine-B10 mutée, qui ne peut pas
cristalliser [6]. Il existe de nombreuses études sur le rôle de
zinc dans la synthèse, le stockage et le glucose de l'insuline
homéostasie chez les mammifères mais ce rôle chez le poulet est
inconnu, donc cette étude a été conçue pour surveiller le
effet de la carence en zinc et de la supplémentation sur
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Concentration d’insuline, synthèse et mécanisme
action sur un niveau moléculaire et cellulaire chez les poulets.
Matériel et méthodes
Oiseaux, régimes et traitements :
Un total de 90 poussins mâles d'un jour ont été utilisés
dans l'expérience 21-D. Les oiseaux ont été divisés au hasard
en trois groupes ; Groupe témoin, maintenu sur la base
alimentation complétée par 20 mg / kg de Zn ajouté de
ZnSO4.7H2O à contenir (48,37 mg/kg) Zn (NRC,
1994). groupe déficient en Zn, maintenu sur un régime alimentaire basal qui
contiennent 28,37 mg/kg de Zn et de groupe complété en Zn,
maintenu sur un régime alimentaire de base complété par 60 mg/kg
ajouté du Zn de ZnSO4,7H2O à contenir (88,37
mg/kg) Zn. (Tableau I). Le repas de haricot de maïs basal
Le régime alimentaire a été conçu pour répondre ou dépasser
exigences pour les poulets de chauffage de démarrage (CNRC, 1994), sauf
pour Zn et contenait 28,37 mg de Zn/kg de régime alimentaire sur un
sur la base de l'alimentation, par analyse [7]. Les poulets ont été maintenus
sur un horaire de lumière constante 24h et autorisé
l'accès à des régimes expérimentaux et à l'eau du robinet,
qui ne contenait pas de Zn détectable.
Tableau 1: Composition du régime alimentaire de base pour les poulets de 1 à 21 jours(A)
Pourcentage d'ingrédients Composition calculée
Maïs 55,97 ME (Kcal/Kg) 2993
Farine de soja 36,00 CP(e) (%) 21,56
Huile de soja 3,60 Lys (%) 1,19
CaHPO4 H2O (b) 1,95 Met (%) 0,54
CaCO3
( b) 1.16 Met + Cys (%) 0.91
NaCL( b) 0.30 Ca(e) (%) 1.10
Mettu 0,20 Nonphytatéphosphate 0,46
Micronutriment (c) 0,32 Zn (e) 28,37
Amidon de maïs + Zinc (d) 0,50
(A) composition des ingrédients et des éléments nutritifs déclarés
sur une base alimentaire
b) qualité de réactif
c) fourni par kilogramme de régime alimentaire: vitamine A (comme
acétate de rétinol tout-trans), 15 000 UI; cholécalciférol,
3 900 IU; vitamine E (sous forme d'acétate de tocophérol all-rac-α),
30 UI; vitamine K (sous forme de menadione bisulfate de sodium),
3.0 mg; thiamine (sous forme de mononitrate de thiamine), 2,4 mg;
riboflavine, 9,0 mg; vitamine B6, 4,5 mg; vitamine B12,
0.021 mg; pantothénate de calcium, 30 mg; la niacine,
45 mg; acide folique, 1,2 mg; biotine, 0,18 mg;
choline (sous forme de chlorure de choline), 700 mg; Cu, 8 mg; Monsieur,
100 mg; Fé, 80 mg; I, 0.35 mg; Se, 0,15 mg
d) supplément de zinc ajouté à la place de l'équivalent
poids de l'amidon de maïs
e) déterminé par analyse; Chaque valeur basée sur
Triplication des déterminations
Collections et analyses d'échantillons :
Des échantillons de sang ont été prélevés sur chaque oiseau via
ponction cardiaque puis centrifugée pour la récolte
sérum pour la détermination de l'insuline et du glucose
Concentrations. Les poulets ont été immédiatement tués par
dislocation cervicale. Muscle du pancréas et de la cuisse
l'échantillon a été congelé dans l'azote liquide jusqu'à être utilisé pour
Enquête en laboratoire.
Essais :
Le glucose plasmatique a été quantifié par le glucose
méthode oxydase-peroxydase en utilisant le kit fourni par
SPINREACT, Espagne (Réf: 1001190). Insuline sérique
a été déterminé en utilisant des poulets ultra-sensibles
Kit ELISA d'insuline (N° de Cat. E-EL-ch 1528,
Elabscience, Beijing) suivant le fabricant
instructions, la teneur en glycogène du foie a été déterminée
selon Caruso et al, [1] les concentrations de zinc dans
Le cytoplasme des cellules pancréatiques a été déterminé par
spectroscopie plasma à argon couplée inductivement
(modèle 9000, Thermo Jarrell Ash, Waltham, MA) comme
décrit par Li et al. [7]. Récepteur d'insuline musculaire,
Récepteurs d'insuline phosphorylation, récepteur d'insuline
substrat-1, sérine/théronine kinase.
phosphoinositide-3-kinase et transporteur de glucose
protéine 4 ont été déterminées en utilisant ultra sensible
poulets kits ELISA ( Cat. n° E-EL-ch 1110,
Elabscience, Pékin; KHR9121, Invitrogen, États-Unis;
KT-56519, Kamiga biomédical, États-Unis; JM-K453
40,MBL, États-Unis; E-EL-ch0531, Elabscience, Pékin
et AMSE12G0201, AMSbio, UK.) respectivement.
suivant les instructions du fabricant.
L'isolation de l'ARN, la transcription inverse et
réaction en chaîne de la polymérase:
L'ARN total a été préparé à partir du gel
poudre musculaire en utilisant la colonne E.Z.N.A ™.spin
Kit d'extraction d'ARN (Omega Bio-Tech, Cat NO)
R6834-01, Canada) après le fabricant
instructions. Les concentrations d'ARN ont été mesurées
par spectrophotométrie (OD 260 nm), et ARN
l'intégrité a été vérifiée électrophorétiquement en utilisant
bromure d'éthidium. Après traitement par ADNase (Ambion,
Clinisciences, Montrouge, France), ARN était inversé
transcrit à l'aide de Super Script II RNase H Reverse
Transcriptase (Invitrogen, Carlsbad, CA, États-Unis)
présence de primers aléatoires (Promega,
Charbonnièresles- Bains, France). Chaîne de polymérase
la réaction (PCR) a été réalisée en utilisant un 2720
thermocycleur (Applied Biosystems, États-Unis). Utilisation
mélange maître PCR (Qiagen USA) après
instructions du fabricant et l'utilisation des instructions spécifiques
primer (tableau 2). Les produits de la PCR ont été analysés sur un
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Gel d'agarose à 2% dans Trisborate 90 mM, EDTA 2 mM
tampon (TBE), pH 8, et visualisé par teinture avec
bromure d'éthidium et transillumination UV, Pour
évaluation quantitative, densités optiques absolues
(OD) de signaux RT-PCR ont été obtenus par
balayage densitométrique à l'aide d'une analyse d'image
système (1-D Manager; TDI Ltd.). Les valeurs pour le
objectifs spécifiques ont été normalisés en fonction de ces
de β actine pour exprimer des unités arbitraires de
abondance des messages spécifiques (c'est-à-dire
expression).
Analyse statistique :
Les données ont été analysées statistiquement par SPSS
version 20. paquets statistiques (IBM 1 New Orchard)
Route Armonk, New York 10504-1722 United
États). Les données ont été présentées en moyenne ± SD, n = 10.
Les différences statistiques entre les groupes étaient
effectué en utilisant le test t de l'élève. Différences
considérable lorsque p < 0,05 [14].
Tableau 2: amorces utilisées pour la réaction en chaîne de la polymérase:
gène
Séquence d'amorçage
Produit
taille bp
Annea
Ling
(°C)
Adhésion Pas de référence
IR F 5\ TTTGGATGGTTTATGAGGG 3\
383 58 XM_00123339
8.1
R 3 [2] \GCCAGGTCTGTGAACAAA 5\
IRS 1 f 5 \
490 58 NM_00103157
R 3\ GTACGCTTGTCCGTAACG 5\ 0,1
βactine F 5\ AGCCATGTACGTAGCCATCC3\
230 55 NM_ 205518.1 Afifi et
5\ CTCTCAGCTGTGGTGGTGAA3\ Alkaladi 2011
Résultats :
Tableau 3: Effet de la carence en Zn et de la supplémentation sur le glucose sérique, l'insuline sérique, le glycogène musculaire et le Zn pancréatique.
Groupe Glucose sanguin (mg/dl) Insuline sérique (ng/ml) Glycogène (mg/kg) Zn pancréatique (μg/ml cytosol)
I 275 ± 13.2 0.76 ±0.07 53.7 ± 4 15.7 ± 2.5
II 486.6 ± 7.6a 0.25 ± 0.05b 27.7 ± 2.5b 10.3 ± 2b
III 225 ± 5fg 0.58 ± 0.8fk 47 ± 3.6fh 26.3 ± 1.5fh
a,b,c représentent la différence statistique du groupe II par rapport au groupe I à (0,001, 0,01 et 0,05) respectivement. d,e,f représentent la statistique
différence du groupe III par rapport au groupe I à (0,001, 0,01 et 0,05) respectivement. g,h,k représentent la différence statistique du groupe III
groupe relatif II à (0,001, 0,01 et 0,05) respectivement.
Tableau 4: Effet de la carence en Zn et de la supplémentation sur les signaux d'insuline des muscles
G IR
(ng/ml)
IRP
(ng/ml)
l' IRS
(ng/ml)
AKT
(ng/ml)
PI3K
(ng/ml)
GLUT4
(ng/ml)
Expression génique IR
(unité arbitraire)
Expression du gène IRS1
(unité arbitraire)
I 23 ± 2.6 4.3 ± 1.2 33.3±1.5 2.2 ± 0.3 16.3 ± 1.5 2.5 ± 0.2 3.1 ± 0.62 11.3 ± 1.32
II 25 ± 6.1 2.5 ± 0.5c 32±2 1.5 ± 0.2c 6.3 ± 1.5c 1.3 ± 0.3c 2.9 ± 0.71 10.6 ± 1.22
III 21 ± 2.1 5.3 ±
0.8k
34,7 ± 1,5 3,2 ±
0,3FH
25,3 ±
2,5FH
4 ± 1k 3.2 ± 0.42 12.3 ± 2.45
G; groupe. IR; récepteur d'insuline. IRP; phosphorilation des récepteurs d'insuline. IRS; substrat du récepteur d'insuline-1. AKT; sérine/théronine kinase. PI3K;
phosphoinositide-3-kinase. GLUT4; protéine transporteuse de glucose 4. a,b,c représentent la différence statistique du groupe II par rapport au groupe I
( 0,001, 0,01 et 0,05) respectivement. d,e,f représentent la différence statistique du groupe III par rapport au groupe I à ( 0,001, 0,01 et 0,05)
respectivement. g,h,k représentent la différence statistique du groupe III par rapport au groupe II à (0,001, 0,01 et 0,05) respectivement.
Effet de la carence en Zn ou de la supplémentation sur
glucose sérique, glycogène musculaire, insuline sérique
et les concentrations de Zn cytosolique pancréatique:
carence en zinc chez les poulets accompagnée d'un
augmentation significative de la glycémie (0,001),
diminution du glycogène musculaire, de l’insuline sérique et
concentrations de zinc cytosolique pancréatique (0,01).
En revanche, la supplémentation de Zn au poulet
diminuer considérablement la glycémie et augmenter
Glycogène musculaire, insuline sérique et pancréatique
concentrations cytosoliques de Zn, comparées à
poulets déficients en Zn (tableau 3).
Effet de la carence en Zn ou de la supplémentation sur
molécules de signal d'insuline musculaire:
Soit une carence en Zn soit une supplémentation non
influent considérablement sur les concentrations ou le gène
expression IR et IRS-2. Alors que Zn
La déficience diminue considérablement les concentrations
de IRP musculaire, AKT, PI3K et GLUT4, Zn
La supplémentation augmente considérablement ce qui précède
paramètres mentionnés. .
Discussion :
L'élevage de poulet devient aujourd'hui un haut
fabrication établie en raison de la croissance élevée
exigences d'une protéine de navire, qui peut être obtenue de la
poulet de rat à croissance élevée. La colonne principale de ce
fabrication est le régime alimentaire, qui est principalement un hydrate de carbone
dépendant du métabolisme des glucides principalement
contrôlé par l'hormone insuline". Chez les mammifères, l'insuline
synthèse, stockage, sécrétion et signalisation modulée
par statut Zn mais non établi chez les poulets. Ceci
travail est un essai pour connaître l'effet modulateur de Zn
état de la synthèse d'insuline et des signaux d'insuline dans
poulets.
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Figure I: Le niveau d'expression de l'ARNm pour IR, IRS-1 et Betactin, M; marqueur ADN, 1; groupe de contrôle, 2 Zn
groupe déficient, 3; Zn groupe complété.
Les résultats actuels indiquent que, contrairement à
Poulets complémentés en Zn, poulets déficients en Zn
a montré un décret dans le pancréas Zn, insuline sérique,
Glycogène du foie et augmentation de la glycémie. En effet
Les résultats sont corrélés et s’expliquent mutuellement. Le
diminution de la concentration de cytosol Zn pancréatique
lié à la carence en Zn dans l'alimentation, où le pancréas
contient une grande quantité de Zn et est le premier organe
touché par une carence en Zn. La diminution du sérum
insuline dans le groupe déficient en Zn et son augmentation en Zn
complété indique l'importance du Zn dans
régulation du niveau d'insuline sérique, cela peut être
par la régulation de l'expression génique de l'insuline, ou l'insuline
modification, ou stockage, ou excrétion ou peut être tout
ces processus. L’insuline est importante pour l’entrée
glucose aux cellules hépatiques et la synthèse du glycogène
expliquer l'augmentation du glucose dans le sang et la
diminution de la concentration de glycogène hépatique. Le
les explications ci-dessus sont appliquées par les résultats
obtenu dans le groupe complété Zn où, le Zn
la supplémentation disparaît tous les effets de carence en Zn,
cela a indiqué que, Zn est la cause de ces effets (
tableau 3).
La teneur totale en Zn2+ des mammifères
le pancréas est élevé, et ces ions sont principalement localisés
à la cellule β de l'îlot. En conséquence, Zn2+ joue un
rôle important dans la synthèse et le stockage de l'insuline.
En effet, les concentrations totales de Zn2+ atteignent les millimolaires
niveaux à l'intérieur du granule à noyau dense,
où deux ions Zn2+ coordonnent six insulines
des monomères pour former la structure hexamère sur laquelle
Les cristaux d'insuline sont basés [3]. Il a été rapporté
que le pancréas est le tissu molle le plus sensible à
Zn alimentaire pour les poulets, et concentration de Zn pancréatique
a été montré comme un indicateur utile pour Zn
exigence des poulets [5,13] a indiqué que, dans
Contrairement à la supplémentation de Zn, les souris db/db
Un régime à faible teneur en Zn avait un taux de glucose sérique à jeûne plus élevé (17%)
et des concentrations sériques plus faibles d’insuline à jeûne (63 %)
que les souris db/db alimentées par un régime adéquat en Zn. Le
interactions entre Zn, insuline et glucose
L’homéostasie est complexe et la carence en Zn peut
induire un état de carence en insuline en interférant
avec le stockage ou l'activation de l'insuline [8].
Soit une carence en Zn soit une supplémentation non
influence sur l'expression des gènes IR et IRS-1 et
concentrations, mais IRP, PI3P, KAT et GLUT4
ont été inhibés par une carence en Zn et activés par Zn
supplémentation (tapis 4 et fig 1). Cela accuse que,
Zn n'affecte pas l'action de l'insuline sur les récepteurs d'insuline
mais son action apeare postrécepteur soit par
Activation du récepteur tyrosine kinase
phosphorylation ou activation de la voie PI3K/KAT
provoquant l'activation de GLUT4 qui augmente
Entrée du glucose dans les cellules musculaires. Plusieurs modes de
actions ont été décrites pour expliquer l'amélioration
action de l'insuline par Zn. Il semble que
Zn peut avoir des effets directs semblables à l'insuline, ce qui
peut être due à la stimulation du postrécepteur
protéines Akt et PI3-kinase [10] Plusieurs potentiels
mécanismes ont été suggérés pour Zn affectant
action de l'insuline, y compris un rôle pour Zn pour améliorer
phosphorylation de la tyrosine kinase [13].
Certains des effets insulinomimétiques du zinc peuvent
être expliqué par l'induction de la translocation de
GLUT à la membrane plasmatique, par activation
d'une molécule dépendante du zinc, sensible à l'insuline
aminopeptidase (IRAP), qui est exprimée et
caractérisé par la graisse et le muscle comme cible d’insuline
tissus, ce qui entraîne une absorption accrue du glucose
dans les cellules tissulaires, abaissant ainsi la glycémie
niveau [11].
Comme l’insuline, le zinc améliore l’absorption du glucose dans
fibroblastes et adipocytes, ce qui suggère une
implication du zinc dans cette voie. Examiner le
effets du zinc sur la transduction du signal insulinique, il
a été observé que le zinc conduit à la tyrosine
phosphorylation de la sous-unité β de l'insuline
récepteur, mais dans une moindre mesure par rapport à l'insuline,
et que l'IRS ne semble pas jouer un rôle dans
Améliorer l’absorption du glucose en réponse au zinc
stimulus. Selon ce modèle, qui propose
une activation de PI3K sans l’implication de l’IRS,
Le zinc peut induire la production de H2O2 par
cellules épididymales, ce qui provoque à son tour l'activation
de la kinase d'adhésion focale (FAK) et de la FAK peut finalement
activer la voie PI3K-Akt [11].
Soutien à l’implication du zinc dans
phosphorylation du récepteur d'insuline
par Haase et Maret [4] qui ont identifié PTP1B comme un
cible sensible des ions de zinc et un important
régulateur de l'état de phosphorylation de l'insuline
récepteur. Inhibition du PTP1B par les ions de zinc, qui
peut être libéré de la métalothionine (MT), conduit
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à un état de phosphorylation accru de l'insuline
récepteur déclenchant les événements post-récepteur.
Considérant que le stress oxydatif conduit à une libération de
zinc de MT et à l'épuisement cellulaire du zinc, ce
condition ainsi que la carence en zinc due à une diminution
absorption, excrétion accrue ou augmentation
les besoins pourraient éventuellement conduire au diabète sucré
En outre, le zinc a augmenté la phosphorylation de
résidus de sérine et donc l'activation d'Akt dans
préadipocytes et adipocytes améliorant ainsi
Translocation GLUT. Cet effet peut être bloqué par
wortmannine, un inhibiteur de PI3K, soulignant
importance du PI3K pour l'activation de Akt par le zinc
[13].
Conclusion :
On peut conclure que, comme les mammifères Zn
activer les cellules ß pour la production d'insuline et augmenter
signaux d'insuline dans le muscle par l'activation de PI3KAKT
pathway et GLUT4. Il joue donc un rôle important
homéostasie du glucose chez les poulets.
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